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Dokumentenidentifikation DE69835022T2 02.11.2006
EP-Veröffentlichungsnummer 0001019433
Titel PROTEINZUSAMMENSETZUNG UND VERFAHREN ZUR ISOLIERUNG EINER PROTEINZUSAMMENSETZUNG AUS MUSKELN
Anmelder Advanced Protein Technologies, Inc., Rockport, Mass., US
Erfinder HULTIN, O., Herbert, Rockport, MA 01966, US;
KELLEHER, D., Stephen, Wakefield, MA 01880, US
Vertreter Grünecker, Kinkeldey, Stockmair & Schwanhäusser, 80538 München
DE-Aktenzeichen 69835022
Vertragsstaaten AT, BE, CH, CY, DE, DK, ES, FI, FR, GB, GR, IE, IT, LI, LU, MC, NL, PT, SE
Sprache des Dokument EN
EP-Anmeldetag 30.07.1998
EP-Aktenzeichen 989391172
WO-Anmeldetag 30.07.1998
PCT-Aktenzeichen PCT/US98/15800
WO-Veröffentlichungsnummer 1999011656
WO-Veröffentlichungsdatum 11.03.1999
EP-Offenlegungsdatum 19.07.2000
EP date of grant 21.06.2006
Veröffentlichungstag im Patentblatt 02.11.2006
IPC-Hauptklasse C07K 1/14(2006.01)A, F, I, 20051017, B, H, EP
IPC-Nebenklasse C07K 14/47(2006.01)A, L, I, 20051017, B, H, EP   A23J 1/02(2006.01)A, L, I, 20051017, B, H, EP   A23J 1/04(2006.01)A, L, I, 20051017, B, H, EP   A23L 1/325(2006.01)A, L, I, 20051017, B, H, EP   

Beschreibung[de]
HINTERGRUND DER ERFINDUNG 1. Gebiet der Erfindung

Diese Erfindung betrifft einen Prozess zum Rückgewinnen von Protein aus tierischen Muskelgewebsquellen mit verbesserten funktionellen Eigenschaften und ein Proteinprodukt, das so erhalten wird. Genauer gesagt, betrifft diese Erfindung einen Prozess zum Rückgewinnen von Muskelproteinen mit verbesserten funktionellen Eigenschaften aus einer tierischen Quelle und das so erhaltene Proteinprodukt.

2. Beschreibung Stand der Technik

Derzeit besteht ein Interesse, die Verwendung von Muskelproteinen als Nahrungsmittel auszuweiten, aufgrund ihrer funktionellen, wie auch nahrhaften Eigenschaften. Die bessere Verwertung dieser Materialien wäre insbesondere bedeutsam für alte oder gefrorene Rohmaterialien, welche von geringerem Wert sind, da sie ihre Proteinfunktionalität verloren haben. Man glaubt derzeit, dass das Muskelgewebe, welches als Einspeisung in die derzeitigen Prozesse eingesetzt wird, frisch sein muss und nicht eingefroren oder alt sein darf. Es ist allgemeine kommerzielle Praxis, frisch gefangenen Fisch auf See an Bord eines Schiffes zu verarbeiten und nicht dem Fisch eine gewisse Zeit notwendig für den Transport oder das Einfrieren zu geben, um das Verarbeiten an Land zu bewirken. Das Altern oder das Einfrieren von Fisch vermindert die funktionellen Qualitäten der Gewebsproteine. Proteinfunktionalitäten, welche die größten Probleme für Nahrungs-Wissenschaftler erzeugen, sind die Löslichkeit, Wasser-Halte-Kapazität, die Gel-Bildung, die Fettbindungsfähigkeit, die Schaumstabilisierung sowie Emulgatoreigenschaften.

Proteinkonzentrate aus Muskelgewebe, speziell Fisch, werden bislang durch Hydrolyse erzeugt. Dieser Ansatz hat einige funktionelle Eigenschaften verbessert, insbesondere die Löslichkeit, was ihre Anwendung in zubereiteten Suppen ermöglicht hat. Jedoch zerstört dieser Ansatz auch weitere funktionelle Eigenschaften, wie z.B. die Gel-Bildungsfähigkeit.

Ein Prozess, welcher einen gewissen Erfolg bei der Stabilisierung von Protein-Nahrung zeigte, war der Prozess zum Erzeugen von "Surimi". Dieser konventionelle Prozess wurde bislang in erster Linie für Fisch verwendet, obwohl es auch einige Versuche gab, ein Surimi- ähnliches Produkt aus anderen Rohmaterialien, wie z.B. mechanisch entknöchertem Puten-Hackfleisch zu produzieren. Bei der Erzeugung von Surimi wird der frische Muskel zermahlen und gewaschen mit einer variablen Menge an Wasser und einer variablen Anzahl von Durchgängen. Dies ist determiniert durch die Lage der Fabrik und das Produkt, das von der speziellen Spezies gewünscht wird. Wasser kann auch verwendet werden, in einem Verhältnis von bis zu zwei Teilen Wasser pro einem Teil Fisch (Untergrenze) bis zu ungefähr fünf Teilen Wasser pro einem Teil Fisch (Obergrenze); typischerweise werden ungefähr drei Teile Wasser pro ein Teil Fisch verwendet. Die Anzahl der Waschungen kann variieren, im allgemeinen von 2 bis 5, wiederum abhängend vom Rohmaterial, dem gewünschten Produkt und der Verfügbarkeit von Wasser. 20 bis 30% des Fischmuskelproteins werden in Lösung gebracht, wenn der zerkleinerte Muskel mit Wasser gewaschen wird. Diese löslichen Proteine, welche als sarkoplasmische Proteine bekannt sind, werden im allgemeinen nicht aus dem Waschwasser des Prozesses zurückgewonnen. Dieser Verlust ist nicht gewünscht, da sarkoplasmische Proteine bedeutsam als Nahrungsmittel sind. Das gewaschene zerkleinerte Produkt enthaltend das Protein in fester Form wird dann verwendet, um Protein-Gele herzustellen. Ursprünglich wurde dies verwendet, um "Kamaboko" in Japan zu erzeugen. Kamaboko ist eine populäre Fischsoße, in welcher der gewaschene zerkleinerte Fisch erhitzt wird, bis er ein Gel bildet. Man glaubt derzeit, dass es notwendig ist, Kryo-Schutzhilfsmittel zu dem gewaschenen zerkleinerten Fisch zuzugeben, bevor er eingefroren wird, um die Proteindenaturierung zu vermeiden. Eine typische Kryo-Schutzhilfsmittel-Mischung umfasst ungefähr 4% Sucrose, ungefähr 4% Sorbitol und ungefähr 0,2% Natrium-Tripolyphosphat. Diese Komponenten verzögern die Denaturierung des Proteins während dem Einfrieren, der Lagerung im gefrorenen Zustand und beim Auftauen.

Es wurde von Cuq et al., Journal of Food Sciences, Seiten 1369–1374 (1995) vorgeschlagen, einen essbaren Verpackungsfilm basierend auf myofibrillaren Fisch-Proteinen bereitzustellen. In dem Prozess zum Herstellen der Filme wird das Protein des Wasser gewaschenen zerschnittenen Fisches in einer wässrigen essigsauren Lösung bei pH 3,0 auf eine letztendliche Konzentration von 2% Protein in Lösung gebracht. Es wurde in dieser Arbeit kein Versuch unternommen die pH-Werte der angesäuerten Proteine nochmals einzustellen, um die funktionellen Eigenschaften, welche bei pH-Werten oberhalb von ungefähr 5,5 erhalten werden, wiederzuerlangen. Darüber hinaus verleiht die Verwendung von Essigsäure einen starken üblen Geruch für das Material, was seine Anwendung als ein Nahrungsmittelprodukt ernsthaft limitiert.

Es wurde auch vorgeschlagen von Shahidi und Onodenalore, Food Chemistry, 53 (1995) 51–54 entknöcherten, ganzen Capelin einem Waschen in Wasser zu unterziehen, gefolgt von Waschen in 0,5% Natriumchlorid, gefolgt von Waschen in Natrium-Bikarbonat. Die Serie von Waschungen, einschließend derjenigen unter Verwendung von Natrium-Bikarbonat, würde mehr als 50% der Muskelproteine entfernen. Essentiell alle der sarkoplasmischen Proteine würden entfernt werden. Der letztendliche Rest wurde desweiteren gewaschen, um überschüssiges Bikarbonat zu entfernen. Das gewaschene Fleisch wurde dann in kaltem Wasser aufgeschlemmt und bei 70°C für 15 Minuten erhitzt. Diese Hitzebehandlung ist hinreichend, um die Fischproteine "zu kochen", und sie dabei zu denaturieren, was ihre funktionellen Eigenschaften reduziert oder eliminiert. Kein Versuch wurde unternommen, die Proteine wiederzugewinnen, um die funktionellen Eigenschaften der Kabeljauproteine zu verbessern.

Shahidi und Venugopal, Journal of Agricultural and Food Chemistry 42 (1994) 1440–1448, offenbart einen Prozess, einen Atlantik-Hering, einem Waschen in Wasser zu unterziehen, gefolgt vom Waschen in wässrigem Natrium-Bikarbonat. Auch dieser Prozess wird mehr als 50% der Muskelproteine entfernen, einschließend die sarkoplasmischen Proteine. Das gewaschene Fleisch wurde homogenisiert und der pH zwischen 3,5 und 4,0 mit Essigsäure variiert. Darüber hinaus besteht ein unakzeptables Problem mit dem üblen Geruch der volatilen Essigsäure.

Venugopal and Shahidi, Journal of Food Science, 59, 2 (1994) 265–268, 276 offenbart auch einen ähnlichen Prozess zum Behandeln von verkleinerter Atlantik-Makrele. Das Material wird gewaschen, sequentiell mit Wasser, Bikarbonat-Lösung und erneut mit Wasser. Der pH wird mit Essigsäure nach Homogenisieren auf pH 3,5 gebracht. Die Proteine werden ausgefällt bei pH-Werten von mehr als 4 unter Erhitzen des Materials auf 100°C für 15 Minuten. Es wird offenbart, dass "die Auflösung von strukturellen Proteinen von Fischmuskel extrahierende Agentien verlangt mit einer Ionenstärke >0,3".

Shahidi und Venugopal, Meat Focus International, Oktober 1993, Seiten 443–445, offenbart einen Prozess zum Ausbilden von homogenisierten Herings-Makrelen-Dispersionen oder Kabeljau-Dispersionen in wässrigen Flüssigkeiten mit einem pH so niedrig, wie ungefähr 3,0. Es wird berichtet, dass Essigsäure die Viskosität der Hering-Dispersionen reduziert, aberdie Viskosität der Makrele erhöht, um ein Gel auszubilden und Kabeljau ausfällt. Alle diese Präparierungen wurden urspünglich mit Wasser und Natriumkarbonat gewaschen, was einen substantiellen Anteil des Proteins, einschließend die sarkoplamischen Proteine, entfernen würde.

Chawla et al., Journal of Food Sciences, Vol. 61, No., Seiten 362–366, 1996, offenbart einen Prozess zum Behandeln von zerkleinertem Fadenfisch-Muskel, nachdem er zweimal mit Wasser gewaschen worden ist und durch Filtration zurückgewonnen wurde. Das zerkleinerte Fisch-Produkt wird mit Weinsäure, Milchsäure, Essigsäure oder Zitronensäure vermischt, man lässt es dann stehen und es wird anschließend in einem kochenden Wasserbad für 20 Minuten erhitzt und anschließend abgekühlt, um ein Gel auszubilden. Diese Hitzebehandlung ist hinreichend, um die Proteine zu denaturieren. Die Waschschritte entfernen unerwünschterweise die löslichen sarkoplasmischen Proteine aus dem Fleisch. Es wird auch offenbart, dass nicht gewaschenes Fleisch nicht die gewünschten Gel- ausbildenden Eigenschaften von Surimi zur Verfügung stellt.

Onodenalore et al., Journal of Aquatic Food Products Technology, Vol. 5(4), Seiten 43–59, offenbart, dass ein zerkleinerter Haifischmuskel eine Quelle für angesäuerte Proteinzusammensetzungen ist. Das zerkleinerte Produkt wird sequentiell gewaschen mit wässrigem Natrium-Chlorid, wässrigem Natrium-Bikarbonat und dann Wasser, um metabolische Substanzen zu entfernen. Dieses Waschen bewirkt unerwünschterweise die Entfernung von sarkoplasmischen Proteinen. Das zerkleinerte Produkt wird durch Filtration zurückgewonnen. Das zerkleinerte Produkt wird dann angesäuert, auf pH 3,5 mit Essigsäure erhitzt und in einem kochenden Wasserbad gekühlt und zentrifugiert, um einen Überstand zurückzugewinnen. Der pH des Überstandes wurde auf einen pH von 4 bis 10 unter Verwendung von NaOH eingestellt, in einem gekochten Wasserbad erhitzt, gekocht und zentrifugiert, um einen zweiten Überstand zurückzugewinnen. Erhitzen der Proteindispersion umfassend das zerkleinerte Produkt resultierte in 87–94% des Proteins, bleibend in Lösung, wohingegen Erhitzen der nicht angesäuerten Proteindispersion in einer Proteinkoagulation resultierte. Jedoch, bewirkt das Erhitzen Protein-Denaturnierung.

Dementsprechend würde es wünschenswert sein, einen Prozess zum Wiedergewinnen eines hohen Anteils an verfügbarem Muskelprotein aus einer tierischen Quelle zur Verfügung zu stellen, einschließend eine gefrorene oder gealterte tierische Quelle, anstelle des Bedarfs nach einer frischen Muskelgewebsquelle. Es würde auch wünschenswert sein, solch einen Prozess zur Verfügung zu stellen, welcher die Verwendung von Muskelproteinquellen ermöglicht, welche derzeit zu wenig als Nahrungsmittelquellen eingesetzt werden, wie z.B. gefrorener oder alter Fisch. Desweiteren würde es wünschenswert sein, solch einen Prozess zur Verfügung zu stellen, welcher substantiell den gesamten Proteinanteil des Prozesseinfüllmaterials zurückgewinnt. Darüber hinaus würde es wünschenswert sein, solch einen Prozess zur Verfügung zu stellen, welcher ein stabiles, funktionelles Proteinprodukt erzeugt, welches insbesondere für den menschlichen Verbrauch bedeutsam ist. Solch ein Prozess würde seine Verarbeitung je nach Wunsch ermöglichen und nicht den Beginn des Prozesses sehr kurz, nachdem die tierische Quelle getötet worden ist, verlangen, so dass das Verarbeiten über einen gewünschten Zeitplan hinaus ausgedehnt werden könnte.

KURZE BESCHREIBUNG DER ERFINDUNG

Diese Erfindung basiert auf unseren neu entdeckten Eigenschaften der myofibrillaren und sarkoplasmischen Proteine von Muskelgewebe, welche ihre Verarbeitung bei niedrigem pH, unterhalb von ungefähr 3,5 ermöglichen. Muskelgewebe (Fisch oder Fleisch) wird zerkleinert, um Partikel auszubilden, beispielsweise zermahlen oder homogenisiert mit ausreichend Wasser und einem pH, um substantiell das gesamte verfügbare Protein in Lösung zu bringen. Das Inlösungbringen wird realisiert bei einem niedrigen pH, unterhalb von ungefähr 3,5, jedoch nicht so gering, um die substantielle Zerstörung von Proteinen zu bewirken, vorzugsweise von ungefähr 2,5 und ungefähr 3,5. Während des Schrittes des Inlösungbringens wird die myofibrillare und sarkomere Gewebsstruktur substantiell vollständig in in Lösung gebrachtes Protein überführt, so dass das letztendliche Produkt, erhalten, wie unten beschrieben, substantiell frei von der myofibrillaren und sarkomeren Gewebsstruktur ist. Dieser Prozess unterscheidet sich vom konventionellen Prozess zur Surimi-Herstellung dahingehend, dass größere myofibrillare Proteine nie in dem konventionellen Prozess in Lösung gebracht werden. In dem konventionellen Prozess der Surimi-Herstellung werden myofibrillare Proteine einfach in Wasser gewaschen oder in Wasser, das leicht alkalisch gemacht worden ist, um wasserlösliche Materialien zu entfernen, was zu einem Verlust der Qualität des Produktes führt. Unglücklicherweise entfernt dieser konventionelle Prozess auch wasserlösliche sarkoplasmische Proteine.

In einer optionalen Ausführungsform der Erfindung kann das zerkleinerte Muskelgewebe vermischt werden mit einer wässrigen Lösung, um einen pH typischerweise von ungefähr 5,0 und ungefähr 5,5 zu ergeben, um eine Suspension an Muskelpartikel zur Verfügung zu stellen, welche einfacher behandelt werden kann, um Proteine im nachfolgenden Schritt der Behandlung bei niedrigem pH in Lösung zu bringen, um eine Lösung zu erzeugen, mit einer hinreichend geringen Viskosität, d.h. ein Nicht-Gel, so dass sie leicht verarbeitet werden kann. Durch Durchführen dieses optionalen vorbereitenden Schrittes bei pH zwischen ungefähr 5,0 und ungefähr 5,5 wird eine homogene Suspension erhalten, wobei das Protein nicht exzessive Konzentrationen von Wasser aufnimmt. Folglich werden verminderte Volumina an Wasser verarbeitet, welches behandelt werden muss, um den gewünschten niedrigeren pH in dem nachfolgenden Schritt des Inlösungbringens zu bewirken.

Das in Lösung gebrachte Protein-Material aus dem Schritt der Behandlung bei niedrigem pH wird anschließend behandelt, um die Proteine auszufällen, beispielsweise durch Erhöhen des pHs auf zwischen ungefähr 5,0 und ungefähr 5,5, Zugabe von Salz, der Kombination einer Zugabe an Salz und des Erhöhens des pHs, der Verwendung eines co-ausfällenden Agens, wie z.B. einem Polysaccharid-Polymer, um ein unlösliches Proteinprodukt enthaltend myofibrillare Proteine und einen signifikanten Anteil an sarkoplasmischen Proteinen von den ursprünglichen Muskelgewebs-Proteinen in der ursprünglichen Muskelgewebsprozess-Befüllung zurückzugewinnen. Das Proteinprodukt kann Membranprotein enthalten, welches in der ursprünglichen tierischen Gewebsprozess-Befüllung vorlag. Außerdem ist das ausgefällte Protein, wie oben dargestellt, substantiell frei von myofibrillaren und sarkomeren Gewebsstrukturen. Myofibrillen und sarkomere Gewebe umfassen Stränge aus Gewebe oder Teile an Gewebe-Strang-Struktur, welche unter einem Mikroskop erkannt werden kann. Myofibrillen und Sarkomere werden in erster Linie aus Proteinen gebildet.

In einem alternativen Prozess dieser Erfindung kann das Muskelgewebe gewaschen werden, um eine wässrige Lösung an sarkoplasmischem Protein zu erhalten. Diese Lösung wird bei niedrigem pH behandelt, wie oben dargestellt, und dann wie oben dargestellt, in der Gegenwart von myofibrillarem Protein ausgefällt.

In einem alternativen Prozess muss dieser ausfällende Schritt nicht durchgeführt werden, um das Protein zurückzugewinnen. Das Proteinprodukt kann direkt behandelt werden, ohne dass sein pH erhöht wird, wie z.B. durch Ausfällen mit einem Salz, Polymer und kann sprühgetrocknet werden, um verwendet zu werden, beispielsweise in sauren Nahrungsmitteln. Alternativ kann die proteinreiche Lösung von niedrigem pH behandelt werden, um seine funktionellen Eigenschaften zu verbessern, beispielsweise mit einer sauren proteolytischen Enzymzusammensetzung oder durch Fraktionieren des Proteins.

Die ausgefällte Proteinzusammensetzung, zurückgewonnen unter höheren pH-Bedingungen, kann weiterbehandelt werden, um ein Nahrungsmittelprodukt zu erzeugen. Solch eine weitere Behandlung kann Lyophilisierung, Gefrieren, mit oder ohne eine hinzugegebene Kryoschutzhilfsmittel-Zusammensetzung und mit oder ohne Erhöhen des pHs oder Gel-Ausbildung durch Erhöhen des pHs einschließen.

KURZE BESCHREIBUNG DER ZEICHNUNGEN

1 ist ein allgemeines schematisches Diagramm, welches den Prozess dieser Erfindung darstellt.

2 ist ein schematisches Diagramm eines konventionellen Prozesses des Standes der Technik.

3 ist eine schematische Darstellung eines verbesserten konventionellen Prozesses des Standes der Technik.

4 ist eine schematische Darstellung eines bevorzugten Prozesses dieser Erfindung.

BESCHREIBUNG VON SPEZIFISCHEN AUSFÜHRUNGSFORMEN

In Übereinstimmung mit dieser Erfindung wird tierischer Muskel zerkleinert, um Partikel auszubilden, beispielsweise durch Zerreiben, Homogenisieren od. dgl.. Als ein optionaler einleitender Schritt wird die tierische Muskelgewebsquelle an Protein zermahlen und mit einer wässrigen Flüssigkeit bei einem pH von unter ungefähr 3,5 gemischt und bei einem Verhältnis von Volumen der wässrigen Flüssigkeit zum Gewicht des Gewebes, das derart ist, dass eine wässrige Zusammensetzung gebildet wird, welche nicht eine unerwünscht hohe Viskosität aufweist, was die Rückgewinnung des Proteins schwierig macht. Als ein Ergebnis dieser niedrigen pH-Bedingungen, wird eine Proteinlösung, substantiell frei von Myofibrillen und Sarkomeren erhalten. Die tierische Muskelquelle kann frisch, gealtert, oder gefroren sein. Typischerweise ist das Verhältnis von Volumen an wässriger Flüssigkeit zum Gewicht des Gewebes größer als ungefähr 7:1, vorzugsweise größer als ungefähr 9:1. Geringere Verhältnisse von Volumen und wässriger Flüssigkeit zum Gewebsgewicht können eingesetzt werden, abhängend von der Speziesquelle an Muskelgewebe, wenn die tierische Muskelquelle eine verminderte Tendenz aufweist, Gel-Bildung bei geringeren Verhältnissen zu verursachen. Durch Einsetzen dieser Bedingungen an pH und Verhältnis an wässrigem Flüssigkeitsvolumen zum Gewebsgewicht, wird die Proteinkomponente des Gewebes in der wässrigen Flüssigkeit aufgelöst, während die Gel-Bildung der Zusammensetzung in diesem Schritt vermieden wird. Der pH sollte nicht so gering sein, dass er einen substantiellen Anteil des Proteins über den Zeitraum, über den das Protein sich in Lösung befindet, zerstört, d.h. nicht unterhalb von pH 1,0 sein. Proteindenaturierung und Protein-Hydrolyse sind auch eine Funktion der Temperatur und Zeit in Lösung, wobei erhöhte Temperatur und größere Zeit in Lösung die Proteindenaturierung und Protein-Hydrolyse vorantreiben. Folglich ist es wünschenswert, die Lösungstemperatur und Zeit, über die sich das Protein in Lösung befindet, zu reduzieren, insbesondere, wenn ein geringeren pH der Proteinlösung erreicht wird, beispielsweise von ungefähr 2,0 oder darunter. Die wässrige flüssige Zusammensetzung kann auch Komponenten enthalten, welche nicht die Proteine in Lösung abbauen oder hydrolisieren, wie z.B. Salze, beispielsweise Natriumchlorid. Die Ionenstärke der Lösung sollte auf unter ungefähr 200 mM gehalten werden, um das Ausfällen des Proteins zu vermeiden, wenn dies nicht gewünscht wird.

In einem optionalen einleitenden Schritt, wird das zerkleinerte tierische Muskelgewebe mit einer sauren wässrigen Lösung auf einem pH von ungefähr 5,0 oder 5,5 vermischt. Anschließend wird der pH der Mischung mit Säure reduziert, wie oben beschrieben, um die Proteine in Lösung zu bringen. Es ist herausgefunden worden, dass dieser einleitende Schritt des Mischens Protein-Lösungen von verminderter Viskosität in dem Schritt des Behandelns bei niedrigem pH zur Verfügung stellt, wie oben beschrieben, und folglich die Einfachheit des Verarbeitens, um das Protein zurückzugewinnen, vorantreibt.

An dieser Stelle kann die in Lösung gebrachte Zusammensetzung optional fraktioniert werden, um eine speziell gewünschte Proteinfraktion oder eine abgeleitete Produktfraktion, falls gewünscht, durch Größenausschluss-Chromatographie oder Techniken basierend auf Eigenschaften der Proteine, welche sich von der molekularen Größe unterscheiden, zurückzugewinnen, da die Materialien in einer Lösung von geringer Viskosität in Lösung gebracht worden sind. Alternativ kann das Protein in Lösung dehydratisiert werden, beispielsweise durch Sprühtrocknen, um ein funktionelles Protein zur Verwendung in sauren Nahrungsmitteln, wie z.B. Salatdressing, Mayonnaise, Gelen oder als Nahrungsergänzungsmittel für Fruchtsäfte oder Sodas zu erzeugen. Dieser Punkt des Prozesses stellt einen geeigneten Zeitpunkt zur Behandlung der aufgelösten Proteine mit wässrigen proteolytischen Enzymen zur Verfügung, falls gewünscht, um die Proteine zu modifizieren, um ihre funktionellen Eigenschaften je nach Bedarf zu verbessern. Ein gewisser Grad an limitierter Proteolyse kann bei geringem pH auftreten. Diese Proteolyse hängt von der Zeit, der Temperatur und dem spezifischen pH-Wert ab.

Die zurückgewonnene proteinreiche Lösung/kolloidale Suspension kann dann auf einem pH eingestellt werden, bei welchem essentiell alle der Proteine ausfallen, wie z.B. zwischen ungefähr 5,0 und ungefähr 6,5. Dieser pH-Wert variiert, abhängend von der tierischen Quelle des Proteins und ist im allgemeinen zwischen ungefähr 5,0 und ungefähr 5,5, noch mehr üblicherweise zwischen ungefähr 5,3 und ungefähr 5,5. Das Protein kann erneut zurückgewonnen werden, beispielsweise durch Zentrifugation oder mit einem polymeren, ausfällenden Mittel, beispielsweise einem Polysaccharid oder einer Kombination aus solchen. Nicht nur sind alle der myofibrillaren und cytoskeletaren Proteine zurückgewonnen worden, sondern die lösliche sarkoplasmische Proteinfraktion, welche zuvor bei vermindertem pH von unter ungefähr 3,5 in Lösung gebracht worden ist, jedoch nicht separat zurückgewonnen worden ist, wird auch ausgefällt durch Erhöhen des pHs auf zwischen ungefähr 5,0 und ungefähr 5,5. Diese Zurückgewinnung der sarkoplasmischen Proteine wird nicht beobachtet, wenn die Probe direkt auf einen pH von ungefähr 5,5 reduziert wird und dann zentrifugiert wird. Es ist notwendig, die niedrigen pH-Bedingungen einzustellen und anschließend auf pH-Bedingungen zurückzukehren, wo die Proteinausfällung bewirkt wird, um den Verlust an Protein zu verhindern. Wenn der geringe pH-Zustand nicht in erster Linie erhalten wird, wird der Proteinverlust im allgemeinen zwischen 20 und 30% des ursprünglich in den Prozess beladenen Proteins sein, in erster Linie aufgrund des Verlustes des sarkoplasmischen Proteins. Das ausgefallene Protein wird abgetrennt von den wässrigen flüssigen Zusammensetzungen, welche lösliche Verunreinigungen enthalten, wie z.B. Metabolite von geringem Molekulargewicht, Zucker, Phosphate und/oder Nukleotide. Alternativ kann das Protein-Ausfällen bewirkt werden mit ausfällenden Polymeren, wie z.B. Polysacchariden, geladenen Polymeren, marinen Hydrokolloiden, einschließend Alginate oder Carrageenan, entweder allein oder in Kombination mit Zentrifugation. Darüber hinaus kann die Präzipitation, wie oben dargestellt, bewirkt werden durch Zugabe von Salz oder durch Kombination der pH-Steuerung und der Zugabe von Salz. Während die Anmelder nicht wünschen, an eine spezielle Theorie gebunden zu werden, um die unverstandene Proteinzurückgewinnung zu unterstützen, kann diese verstärkte Rückgewinnung entweder von molekularen Veränderungen der sarkoplasmischen Proteine herrühren, wenn sie unlöslich werden bei diesem pH, oder sie können leichter an myofibrillare und cytoskeletale Proteine aufgrund der molekularen Ladungen in den letztgenannten Proteinen binden. Alternativ mag es der Fall sein, dass das Öffnen der myofbrillaren und cytoskelletalen Proteine mehr Bindungsstellen für die sarkoplasmischen Proteine zur Verfügung stellt.

In jedem Fall haben die Anmelder herausgefunden, dass das Behandeln der Proteinlösung bei Bedingungen von niedrigem pH, wie oben dargestellt, die Funktionalität des Proteins verbessert. Diese beobachtete Verbesserung ermöglicht die Verwendung von altem oder gefrorenem Muskelgewebe als ein Ausgangsmaterial im Prozess dieser Erfindung. Darüber hinaus können frische Muskelgewebe als Ausgangsmaterialien dieser Erfindung verwendet werden.

Die Rate, mit welcher der pH des optimalen Ausfällens erreicht wird, kann eine Wirkung auf die Natur der Assoziation der gesammelten Proteine haben. Rasche Veränderung im pH durch direkte Zugabe der Basis kann eine aggregierte Masse an Proteinen erzeugen, wohingegen eine langsame Veränderung in dem pH, beispielsweise, diejenige erhalten durch Dialyse, ermöglichen kann, dass die Proteine spezifisch mit den Proteinen assoziieren, mit welchen sie normalerweise in den Fibrillen assoziiert sind.

Jede Säure, welche nicht in unerwünschter Weise das Endprodukt kontaminiert, kann verwendet werden, um den pH zu vermindern, beispielsweise organische Säuren, einschließend Zitronensäure, Apfelsäure, Weinsäure oder Mineralsäuren, wie z.B. Salzsäure oder Schwefelsäure oder Mischungen davon. Zitronensäure, welche bevorzugte pKa-Werte aufweist, ist eine bevorzugte Säure für dieses Prozess. Hinreichend Zitronensäure liefert eine adäquate Pufferkapazität bei pH 3 und pH 5,5 und anschließend kann Salzsäure verwendet werden, um den pH auf dem gewünschten Punkt zu reduzieren. Säuren, welche eine signifikante Volalität aufweisen, welche ungewünschten üblichen Geruch verleihen, wie z.B. Essigsäure oder Buttersäure sind nicht gewünscht. Dergleichen kann eine jede von verschiedenen Basen verwendet werden, um den pH zu erhöhen. Es ist bevorzugt, ein Polyphosphat zu verwenden, da dies auch als Antioxidanz fungieren kann und die funktionellen Eigenschaften der Muskelproteine verbessert.

Das ausgefällte Protein kann optional in verschiedenen Wegen behandelt werden. Beispielsweise kann sein pH erhöht werden auf Neutralität, Kryosschutzhilfsmittel können hinzugefügt werden und es kann eingefroren werden, um ein typisches "Surimi" zu erzeugen. Surimis, hergestellt durch diesen Prozess haben exzellente funktionelle Qualität. Der "true train" (ein Maß der Proteinqualität) war bis zu 2,8 hoch, wenn Kabeljau, und 2,6, wenn helle Muskel als tierische Proteinedukte verwendet wurden. Das Produkt zeigt verminderten Fettgehalt. Das ausgefallene Protein kann dehydratisiert werden nach Zugabe von Wirksubstanzen, welche derzeit verwendet werden bei der Surimi-Verarbeitung, wie z.B. Stärke, um die Aggregation des Proteins zu verhindern, beispielsweise, jedoch nicht limitiert auf negativ geladene Verbindungen zur Verwendung in der Produktion von Produkten, wie z.B. Gelen, Emulgatoren und Viskositäts-Entwicklern. Das ausgefallene Protein kann auch erneut angesäuert werden auf einen pH von ungefähr 2,5 bis ungefähr 3,5 unter Verwendung von einem geringeren flüssigen Volumen, also es zuvor enthielt, um das Protein vor der Dehydratation aufzukonzentrieren. Dies sorgt für Energieeinsparung für den Dehydratationsschritt. Darüber hinaus können die zurückgewonnenen Proteinzusammensetzungen fraktioniert werden, um die Proteinbestandteile zurückzugewinnen. Das resultierende Produkt ist bedeutsam als ein Ingredienz an Produkten, wie diejenigen, die oben beschrieben wurden.

Wenn tierisches Muskelgewebe eingesetzt wird, welches relativ hoch hinsichtlich Fett, Öl und/oder Lipiden ist, kann das Fett, Öl und/oder Lipid mit dem ausgefallenen Protein verbleiben, was das proteinreiche Produkt empfänglich für Abbau, in erster Linie durch Oxidation machen kann. Dementsprechend kann das proteinreiche Produkt behandelt werden, beispielsweise dadurch, dass es im Vakuum gelagert wird, im gefrorenen Zustand gelagert wird, durch Zugabe von Antioxidantien dazu, wie z.B. von Isoascorbinsäure, Ascorbinsäure, Erythorbinsäure, Propylgallat oder Tocopherolen.

Diese Erfindung stellt eine Verbesserung gegenüber dem Stand der Technik dahingehend dar:

  • 1. Alte oder gefrorene Muskelgewebe können verwendet werden als Befüllungszusammensetzung, welche die zeitliche Planung des Prozesses ermöglicht und einen gewünschten Zeitrahmen vereinfacht. Es ist nicht notwendig, dass in dem Prozess der vorliegenden Erfindung ein sehr frisches Produkt als Ausgangsmaterial benötigt wird. Die Fähigkeit des Prozesses dieser Erfindung, einen nicht frischen und sogar gefrorenen Fisch zu verwenden, ist sehr wichtig für eine Fischfangbesatzung, welche die Fische fängt, und ermöglicht die Verwendung von Fabriken an Land, um den Prozess der vorliegenden Erfindung durchzuführen, da das Bedürfnis, frische Fischfiletquellen zu verwenden, was für die derzeit verfügbaren Prozesse momentan benötigt wird, eliminiert wird.
  • 2. Der Prozess dieser Erfindung stellt eine verbesserte Ausbeute des Proteins zur Verfügung. Mehr als 90% des Proteins werden typischerweise aus hellem Muskelgewebe erhalten mit dem Prozess dieser Erfindung, wohingegen in ähnlichen Prozessen im Stand der Technik weniger als ungefähr 60% Protein-Rückgewinnnung zur Verfügung gestellt wird. In einigen Fällen sind die Proteinausbeuten, erhalten mit der vorliegenden Erfindung, sogar ungefähr 95%.
  • 3. Die verbessere Ausbeute des Proteins als Produkt bedeutet, dass weniger Protein in dem Waschwasser zurückgewonnen/entfernt werden muss, so dass die Abwasserprodukt-Verunreinigung vermindert wird.
  • 4. Die Farbe des Produktes dieser Erfindung ist viel besser im Vergleich zur Farbe der Produkte des Standes der Technik. Die Farbe an Surimi, welche nun von pelagischem Fisch mit derzeit verfügbaren Prozessen produziert wird, ist typischerweise gräulich hinsichtlich der Farbe mit einem hohen Hunter "b"-Wert. Eine weiße Farbe so gut wie, oder besser als der beste Grad an Surimi, hergestellt aus hell weiß-fleischigem Fisch von derzeit verfügbaren Prozessen wird mit dem Prozess der vorliegenden Erfindung aus dem hellen Muskel der Makrele als tierisches Protein-Ausgangsmaterial erhalten. Als ein Befüllungsmaterial des Prozesses wird das helle Muskelfleisch der Makrele von Fisch, gelagert zwischen zwei und drei Tagen auf Eis, typischerweise ein Produkt dieser Erfindung zur Verfügung stellen mit "L", "a" bzw. "b"-Werten von 78,4,–0,89 und 2,0 mit einem Weißheitsindex von 78,3 oder besser.
  • 5. In den Prozessen des Standes der Technik sind eine Mehrzahl von Muskelproteinen unlöslich über den gesamten Prozess hinweg. Der Prozess dieser Erfindung bringt ungefähr 98% der Muskelproteine in Lösung. Dies vermindert die Prozesszeit, bringt die Vereinfachung des Prozesses der Steuerung voran und macht den Prozess adaptierbar für die kontinuierliche Verarbeitung.
  • 6. Eine offensichtliche Verwendung für den Prozess dieser Erfindung ist es, Materialien einzusetzen, welche derzeit nicht als menschliche Nahrung verfügbar sind, aufgrund ihrer Instabilität und ungünstigen sensorischen Qualitäten. Die Stabilität kann verbessert werden mit dem Prozess dieser Erfindung, wenn Stabilitäts- verbessernde Zusammensetzungen, wie z.B. Antioxidantien, eingesetzt werden. Ein Beispiel der Verwendung in der vorliegenden Erfindung sind kleine pelagische Spezies an Fisch, wie z.Hd. Hering, Makrele, Menhaden, Kabeljau, Anchovies, Sardinen, als Ausgangsmaterialien, welche derzeit entweder in vermindertem Maße eingesetzt werden oder in erster Linie als Industriefisch und nicht zum menschlichen Verzehr eingesetzt werden können. Ungefähr eine Hälfte des derzeit gefangenen Fisches in der Welt wird nicht als menschliche Nahrung verwendet. Ein Prozess, welcher ein akzeptables, stabiles Proteinkonzentrat zum menschlichen Verzehr produziert, konstituiert eine wichtige wertsteigernde Verwendung dieses Materials und einen erheblichen Beitrag zur Welt-Ernährung. Beispielsweise ist die jährlich verfügbare Menge an Makrele, Menhaden und Hering, verfügbar von der Atlantikküste der Vereinigten Staaten schätzungsweise etwa 5 Mrd. Pfund. Der Prozess dieser Erfindung kann auch verwendet werden, um Fleisch zu verarbeiten, welches aus Zuchtfisch zurückgewonnen wird, nachdem die Filets entfernt worden sind. Dieses Material wird derzeit nicht zum menschlichen Verzehr verwendet. Repräsentative geeignete Ausgangsquellen tierischen Proteins für den Prozess dieser Erfindung schließen Fischfilets, vom Kopf und den Gräten befreiten Fisch, einschließlich pelagischen Fisch, Krustentiere, beispielsweise Krill, Mollusken, beispielsweise Tintenfisch, oder Huhn, Rind, Lamm, Schaf, ein. Beispielsweise wird eine große Menge an mechanisch entknöchertem Hühnerfleisch derzeit erzeugt aus den Skeletten an Vögeln, nachdem die Hühnerteile für den Einzelhandelsverkauf entfernt worden sind. Der Prozess der vorliegenden Erfindung kann solche Hühnerteile einsetzen, um proteinreiche Produkte zu erzeugen, welche bedeutsam für menschliche Unternehmen sind. Andere in nur geringem Maße eingesetzte Muskelquellen, adaptierbar für den Prozess schließen antarktischen Krill, der in großen Mengen verfügbar sind, aber schwer in menschliche Nahrung zu konvertieren ist, aufgrund seiner kleinen Größe, ein. Der Prozess ist auch in der Lage, höchst instabiles oder von geringem Wert befindliches Muskelgewebe einzusetzen.

Ein spezielles Beispiel des Prozesses der vorliegenden Erfindung umfasst eine Vielzahl von Schritten, einschließend optionale Schritte. In einem ersten Schritt wird eine tierische Proteinquelle zerkleinert, um eine Zusammensetzung an Partikeln zu erzeugen mit einer hohen Oberflächenfläche, welche das nachfolgende Verarbeiten erleichtert. In einem optionalen zweiten Schritt kann die zerkleinerte Proteinquelle mit Wasser gewaschen werden, typischerweise mit ungefähr 1 bis 9 oder mehr Volumina an Wasser, basierend auf dem Gewicht der zerkleinerten Muskelquelle. Wenn die optionalen Waschschritte eingesetzt werden, wird die flüssige wässrige Fraktion von der unlöslichen Fraktion abgetrennt, beispielsweise durch Zentrifugation mit der unlöslichen Fraktion, welche, wie unten beschrieben, weiterverarbeitet wird. Die flüssige Fraktion enthält in Lösung gebrachte Proteine und Lipide. Während dieser Waschschritt einen Teil an unerwünschten Lipiden entfernt, entfernt er auch unerwünschterweise Proteine, insbesondere sarkoplasmische Proteine. Die entfernte proteinreiche Wasserfraktion kann dann stromabwärts in den Prozess eingeführt werden zur weiteren Verarbeitung der unlöslichen Fraktion aus dem Waschschritt, so dass die Proteine in der löslichen Waschflüssigkeitsfraktion zurückgewonnen werden können. Die zerkleinerte tierische Proteinquelle wird mit Wasser pulverisiert, welches auch Säure enthalten kann, beispielsweise Zitronensäure, um einen pH zu erhalten, beispielsweise von ungefähr 5,3 bis ungefähr 5,5, um kleine Partikel zu produzieren, welche ihr in Lösung bringen in einem nachfolgenden Schritt vorantreiben, wobei der pH der Zusammensetzung reduziert wird. Wenn dieser Schritt durchgeführt wird, bei einem pH zwischen ungefähr 5,3 und ungefähr 5,5, wird unerwünschtes Quellen der Zusammensetzung vermieden oder minimiert.

Die Zusammensetzung der pulverisierten proteinreichen Zusammensetzung wird dann mit einer sauren Zusammensetzung vermischt, um den pH unter ungefähr 3,5 zu reduzieren, jedoch nicht so niedrig, dass signifikant das Protein zerstört wird, beispielsweise auf ungefähr 2,0 oder sogar auf ungefähr 1,0. Geeignete Säuren sind diejenigen, welche nicht signifikant das Protein zerstören und nicht das letztendliche Produkt toxisch machen. Repräsentative geeignete Säuren schließen Salzsäure oder Schwefelsäure ein. Dieser Schritt des Prozesses, durchgeführt bei geringem pH, steht im Widerspruch zu den Prozessbedingungen aus dem Stand der Technik, durchgeführt bei einem hohen pH nahe dem neutralen pH. Die resultierende Zusammensetzung umfasst eine Lösung von geringer Viskosität, in welcher substantiell das gesamte Protein aus der tierischen Proteinquelle löslich ist und substantiell frei von Myofibrillen oder Sarkomer-Gewebsstrukturen ist.

Die Lösung bei niedrigem pH kann dann fraktioniert werden, falls gewünscht, um Feststoffe von der wässrigen Fraktion oder den Fraktionen zu entfernen, beispielsweise durch Filtration oder Dekantieren, um Feststoffe zu entfernen, wie z.B. Knochen, wenn solche vorliegen. Die proteinreiche wässrige Komponente wird zur weiteren Verarbeitung, wie unten beschrieben, zurückgewonnen.

Das Protein in der Lösung von geringer Viskosität wird dann behandelt, um die Proteine auszufällen. Das Protein in Lösung wird dann ausgefällt, beispielsweise durch Erhöhen des pHs der Lösung auf mehr als ungefähr 5,0, vorzugsweise ungefähr 5,5. Alternativ kann Salz oder ein ausfällendes Polymer verwendet werden, um das Ausfällen zu bewirken. Wenn der oben beschriebene Waschschritt des ursprünglich zerkleinerten Gewebes eliminiert wird, wird das wasserlösliche Protein, einschließend das sarkoplasmische Protein aus dem zerkleinerten Gewebe in diesem Schritt zurückgewonnen. Typischerweise umfasst das sarkoplasmische Protein ungefähr 20–30% des gesamten Proteins in dem ursprünglichen Gewebe. Die Prozesse des Standes der Technik gewinnen dieses Protein nicht zurück. Wird der ursprüngliche Waschschritt dieses Proteins aus dem Gewebe, welches verarbeitet wird, entfernt, kann es in dem Prozess dieser Erfindung, wie oben beschrieben, zurückgewonnen werden. Selbst wenn dieser ursprüngliche Waschschritt in den Prozess dieser Erfindung eingeschlossen ist und das sarkoplasmische Protein separat zurückgewonnen wird, liefert der Prozess der vorliegenden Erfindung substantielle Vorteile, da er in der Lage ist, tierische Proteinquellen zu verarbeiten, einschließend hochfette und hochölige Quellen, welche nicht ökonomisch verarbeitet werden können, um Nahrung für den menschlichen Verzehr zu produzieren, mit den derzeit verfügbaren Prozessen.

Das Produkt dieser Erfindung unterscheidet sich von den Produkten aus dem Stand der Technik dahingehend, dass die ausgefällten festen und die flüssigen Lösungsprodukte dieser Erfindung substantiell frei von Myofibrillen- und Sarkomergewebe sind. Im Gegensatz dazu sind die Produkte aus Prozessen aus dem Stand der Technik zum Herstellen von Surimi so, dass sie Myofibrillen und Sarkomere enthalten. Darüber hinaus kann das Produkt dieser Erfindung, welches in erster Linie myofibrillares Protein enthält, auch signifikante Mängel an sarkoplasmischen Proteinen enthalten. Das sarkoplasmische Protein in dem Proteinprodukt umfasst typischerweise ungefähr mehr als 8%, mehr bevorzugt ungefähr mehr als 15% und am meisten bevorzugt ungefähr mehr als 18% sarkoplasmisches Protein, bezogen auf das Gewicht, bis hin zu ungefähr 30%, bezogen auf das Gewicht, berechnet bezüglich des gesamten Gewichts an Protein in dem Produkt.

Das ausgefällte Produkt kann direkt als Nahrungsquelle verwendet werden.

Alternativ kann das ausgefällte Produkt weiterbehandelt werden, beispielsweise durch Entfernen eines Teiles an Wasser in dem Produkt, durch Lyophilisierung, Einfrieren oder Hitzetrocknen. Das resultierende Produkt kann in der Form einer Lösung, eines Gels oder eines trockenen partikulären Produktes vorliegen. Das Produkt ist bedeutsam als eine Nahrungsmittelzusammensetzung von Güteklasse zum menschlichen Verzehr und zeigt eine große Bandbreite an Anwendungen. Das Produkt kann beispielsweise verwendet werden, um den Löwenanteil an künstlichem Krabbenfleisch zu bilden, oder als Nahrungsmittelzusatz, wie z.B. als Bindemittel. Darüber hinaus kann das Produkt verwendet werden als Emulgator, als Abdickmittel, als schaumbildendes Agens, als gelbildendes Agens, als wasserbindendes Agens, insbesondere in Nahrungsmittelprodukten.

1 illustriert den allgemeinen Prozess dieser Erfindung einschließend einige optionale Prozessschritte. In einem ersten Schritt kann eine tierische Muskelproteinquelle 10 optional eingebracht werden in einen konventionellen Press- oder Zentrifugationsschritt 12, in welchem das eingefüllte Material, beispielsweise der zerkleinerte Fisch, einem Druck ausgesetzt wird, um eine wässrige Flüssigkeit, enthaltend Fette und Öle 13 aus dem festen Gewebe 15 abzutrennen. Das feste tierische Gewebe 15 wird dann im Schritt 20 zerkleinert, um seine Oberflächenfläche zu vergrößern. Alternativ können die Schritte 12 und 20 vertauscht werden. Das zerkleinerte Gewebe 28 wird pulverisiert und sein pH reduziert mit einer wässrigen saueren Lösung auf ungefähr 5,0 bis ungefähr 5,5 im Schritt 34. Die wässrige Zusammensetzung 36 wird dann mit Säure in Schritt 38 vermischt, um seinen pH zwischen ungefähr 3,0 und ungefähr 3,5 zu reduzieren. Der wasserreiche proteinenthaltende Strom kann dem Schritt 38 zur Verarbeitung darin zugeführt werden. Die resultierende proteinreiche Fraktion 40 von niederem pH wird zum Schritt 58 geleitet, in welchem ihr pH erhöht wird, beispielsweise auf zwischen 5,0 und ungefähr 6,5 um das Ausfällen von substantiell der Gesamtmenge an Protein in Lösung zu bewirken. Optional kann die Fraktion 40 behandelt werden, beispielsweise durch Salzausfällen, Ausfällen mit ausfällendem Polymer und Kombinationen davon, statt dass sie im Schritt 58 ausgefällt wird. Das ausgefällte Protein 60 kann desweiteren im Schritt 62 verarbeitet werden, beispielsweise durch Lyophilisierung, Einfrieren in der Gegenwart eines Cryoschutzhilfsmittel oder es kann ein Gel ausgebildet werden.

Das folgende Beispiel illustriert die vorliegende Erfindung und ist nicht dazu gedacht, selbige einzugrenzen.

Beispiel 1

Dieses Beispiel liefert einen Vergleich des Prozesses dieser Erfindung mit einem derzeit verwendeten Prozess aus dem Stand der Technik.

Im folgenden erfolgt eine Beschreibung eines Prozesses, entwickelt, um Proteine aus Muskelquellen aufzukonzentrieren und zu extrahieren, in einer Art und Weise, welches ermöglicht, dass die Proteine ihre Funktionalität (d.h. Gelbildung, emulgierende Wirkung etc.) über den gesamten Prozess hinweg und hin zur Lagerung beibehalten. Der neue sauer in Lösung bringende/ausfällende (ASP, acid solubilization/precipitation) bevorzugte Prozess dieser Erfindung wird verglichen mit der konventionellen Standardprozedur zur Herstellung von Surimi, wie auch einem in jüngster Zeit verbesserten konventionellen Prozess. Der verbesserte konventionelle Prozess wurde konzipiert, um ein besseres Gel mit weißerer Farbe zu produzieren und mehr Lipide zu entfernen, als erhalten wurden unter Verwendung des konventionellen Verfahrens. Flussdiagramme für die drei Prozesse sind dargestellt in den 2, 3 und 4. In allen drei Prozeduren werden die ursprünglichen Schritte des Köpfens, Entgrätens, des optionalen Filetierens, Spülens und Zerkleinerns durchgeführt unter Verwendung eines standardmäßigen fischverarbeitenden Equipments. Nach diesen ursprünglichen Schritten unterscheidet sich der ASP-Prozess dieser Erfindung substantiell durch Veränderungen von den anderen beiden Verfahren. Die Ziele der konventionellen und verbessert konventionellen Prozesse sind es, die Proteine unter Bedingungen zu halten, welche ihre Unlöslichkeit vorantreiben, wohingegen unerwünscht lösliche Komponenten weggewaschen oder entfernt werden. Jedoch hat dies einen unerwartet großen Verlust an Protein zur Folge. Unter Verwendung des ASP-Prozesses, werden die Bedingungen so eingestellt, um das Inlösungbringen des gesamten Muskelproteins voranzutreiben. Die Bedingungen sind ein pH von weniger als ungefähr 3,5, jedoch nicht zu gering, um die Zerstörung der Proteine zu erzeugen und eine Ionenstärke von weniger als oder mehr als ungefähr 200 mM.

KONVENTIONELLER PROZESS

Die Ausgangsschritte des konventionellen Prozesses sind in 2 dargestellt. Die Anzahl der Wiederholungen oder der Volumina in den Waschschritten können variieren. Zermahlener oder zerkleinerter Fisch kann gewaschen werden mit wiederaufgetautem Wasser (ungefähr 6°C), lang genug und in Volumina mit ausreichender Größe, um unerwünschte Komponenten zu entfernen. Das zu starke Waschen des Fleisches kann das Quellen der Proteine verursachen, für welches gezeigt worden ist, dass es mit dem Entwässern überlagert und schädlich für die Gelausbildung ist. Ein großer Anteil der wasserlöslichen Komponenten wird in der ersten Waschung entfernt mit relativ wenigen in den nachfolgenden Waschungen. Zeit, die mit dem Waschen verbracht wird, oder Verweilzeit, bestimmt auch die Wascheffizienz. Zwischen 9–12 Minuten hat sich als eine adäquat effektive Verweilzeit pro Waschung herausgestellt. Das Entwässern nach jedem Waschschritt wird realisiert unter Verwendung eines rotierenden Siebs. Dieses Gerät ist ein kontinuierlich umwälzendes Sieb mit Perforationen von ungefähr 1 mm, welche eine partielle Entwässerung ermöglichen. Salz kann zu der letztendlichen Waschung hinzugegeben werden, um das Entwässern zu realisieren. Nach der letztendlichen partiellen Entwässerung wird der gewaschene, zerkleinerte Fleisch durch einen Verfeinerer passiert. In dem Verfeinerer wird das zerkleinerte gewaschene Fleisch durch ein Sieb mit 0,5 mm Perforationen unter hohem Druck einer konzentrischen Einzugschnecke gezwungen. Das Verfeinern wird als der "Aufräum"-Schritt bezeichnet, wo nur fein zerkleinerter Muskel durch die Perforationen dringen kann. Jedoch ist die Abtrennung nicht vollständig und etwas Produkt geht in diesem Schritt verloren. Abgeleitet an eine unterschiedliche Stelle wird der Auslauf des Verfeinerers, welcher aus kleinen Knochen- und Hautfragmenten und dunklem Muskel besteht, welche dazu tendieren, Partikel von einer Größe von mehr als 0,5 mm zu bilden. Die Mahlmaschine ist effektiv beim Entfernen von nicht erwünschten, nicht essbaren Fragmenten, ist jedoch nicht zu 100% effizient und einige Partikel gehen durch zum Fleisch. Der feuchte Anteil in diesem Stadium der Produkt ist ungefähr 90%. Hohe Feuchtigkeit ermöglicht, dass der Mahlprozess effizienter funktioniert. Um den Flüssigkeitsgehalt auf die gewünschten 80% zu verringern, wird das gemahlene zerkleinerte Fleisch in eine Schraubenpresse platziert. Die Schraubenpresse schiebt, wie die Mahlmaschine, das Fleisch gegen ein Sieb mit 0,5 mm Perforationen unter Verwendung eines Einzugschnecken-Transportes, außer, dass die Schraubenpresse unter höheren Drücken steht. Kryoschutzhilfsmittel werden zu dem entwässerten Fleisch hinzugegeben, um die Proteine gegen Denaturierung beim Einfrieren zu schützen und ihre Funktionalität aufrechtzuerhalten. Eine übliche Mischung von Kryoschutzhilfsmitteln besteht aus 4% Sucrose, 4% Sorbitol und 0,2% Natriumtripolyphosphat. Im letztendlichen Schritt wird das Produkt gefroren in einer Ablage-Gefriertruhe, welche das Produkt schnell einfriert, um der Protein-Denaturierung vorzubeugen, wie sie beim langsamen Einfrieren auftritt.

VERBESSERTER KONVENTIONELLER PROZESS

Drei hauptsächliche Punkte des verbesserten konventionellen Prozesses (3) unterscheidet den Prozess von dem konventionellen Prozess. Zuerst verbessert er die Farbe (er hellt auf) des Produktes durch Verwendung eines "Mikronisierungs"-Schrittes welcher die Partikelgröße auf bis zu 12 Mikrometer verkleinert. Dies ermöglicht eine sehr effiziente Aussonderung der unerwünschten Komponenten aus diesem Gewebe, aufgrund der großen Oberflächenfläche. Zum Zweiten zerkleinert oder mikronisiert der Prozess das Gewebe unter Vakuum (10 mm Hg), was sich als effektiv bei der Reduktion der Oxidation der Lipide herausgestellt hat. Der geringe Gasdruck, verursacht durch die Vakuumumgebung, treibt auch die bessere Entfernung von niedermolekulargewichtigen Verbindungen voran, welche für die übel riechenden oder ranzigen Gerüche verantwortlich sind. Zum Dritten ist der Schritt in dem Prozess, welcher den dramatischsten Effekt auf die Produktverbesserung erzeugt derjenige der Zugabe von Natriumbikarbonat (0,1%) und Natriumpyrophosphat (0,05–0,1%) zur ersten Waschung. Die Verbindungen erhöhen der pH der ersten Waschung auf ungefähr 7,2–7,5, was ultimativ eine Verbesserung in der Gel-Elastizität verursacht und den Lipidgehalt auf ungefähr 1 % reduziert. Der Prozess erhöht auch die Menge an Protein, welche während des aussondernden Schrittes verloren geht. Aufgrund des Mikronisierungsschrittes muss das Produkt unter Verwendung einer Zentrifugation zurückgewonnen werden, was die kleinen gewaschenen Gewebspartikel zurückgewinnen kann. Die verbleibenden Kyroschutz- und Einfrierschritte sind ähnlich, wie im konventionellen Prozess.

SAUERER IN LÖSUNG BRINGENDER PRECIPITATIONS(ASP)-PROZESS

Wie oben erwähnt, weicht ein bevorzugter ASP-Prozess radikal von dem konventionellen und verbesserten konventionellen Prozess folgend auf dem Gewebszerstörungsschritt ab. Das gesamte Gewebe wird homogenisiert in seinem Verdünnungsmedium. Der Homogenisierungsschritt platziert Muskelgewebe (zerkleinert oder ganz) und eine Lösung von 1 mM Zitronensäure, pH 3,0, vorzugsweise in einem Verhältnis von 1 Teil an Gewebe zu 9 oder mehr Teilen an Lösung. Geringere Verhältnisse von Gewebe zu Lösung können eingesetzt werden, abhängend von der Quelle des tierischen Gewebes, um Gelbildung zu vermeiden. Die Homogenisierungsausrüstung, welche verwendet werden kann, ist ein Polytron-Kinematik-Homogenisator bei einer Geschwindigkeit von 76 (1–2 Min.). Die Prozedur kann im großen Maßstab erfolgen unter Verwendung eines Urshel Commitrol Model 1700 oder eines vergleichbaren Ausrüstungsgerätes. Nach der Homogenisierung ist der pH der resultierenden Lösung ungefähr 5,3 bis 5,5. Bei diesem pH, der nahe am isoelektrischen Punkt von vielen der Muskelproteine liegt, ist die Aufnahme der Lösung durch die Proteine in einem Minimum. Dies verhindert die Hydratation der Proteine und hält die Viskosität niedrig. Der pH des Homogenats wird davon abgesenkt auf ungefähr 3,5 oder geringer unter Verwendung, jedoch nicht darauf limitiert, von Salzsäure (HCl). 1 M HCl wurde typischerweise verwendet, jedoch können andere Mineral- oder organische Säuren eine ebenso gute Leistung erbringen.

Wenn ein 1:9 Verhältnis an Gewebe zu geringem pH (≤ pH 3,5) Lösung verwendet wird, dann wird die resultierende Protein-Konzentration ungefähr 16 mg/ml für Fisch und 22 mg/ml für Huhn sein. Viskositäten dieser Lösungen können von ungefähr 5 bis 30 mPa·s variieren, abhängend von der Proteinkonzentration. Beinahe jedes Muskelgewebe, das untersucht worden ist unter Verwendung dieser Niedrig-pH (und Ionenstärke-) in Lösung bringenden Technik zeigte eine Löslichkeit der Proteine zwischen 90 und 100%.

In diesem Stadium in dem Prozess, wenn die Mehrzahl der Proteine sich in Lösung befindet, können Prozesse, wie z.B. Erhitzen (um mögliche Pathogene oder Enzyme zu zerstören), Zugabe von Additiven (Antioxidantien, Polymerkomponenten oder Proteinvernetzenden Substanzen) und/oder Fraktionierung der Proteine durch Größenausschluss-Chromatographie oder Ultrafiltration durchgeführt werden. Desweiteren kann, da flüssige Medien viel einfacher zu handhaben sind als Feststoffe, der Transport des Produkts mit Pumpen zu diesem Zeitpunkt erfolgen.

Im nächsten Schritt, wobei der pH auf einem Punkt erhöht wird, wo die Proteine weniger löslich sind und ausfallen, kann die Durchführung erfolgen unter Verwendung verschiedener Typen an alkalischen Verbindungen. Der pH wurde erhöht unter Verwendung von 1 M NaOH für eine Grobeinstellung und 100 mM NaOH für eine Feineinstellung. Sobald die Lösung eingestellt ist, können die Proteine sichtbar gemacht werden als weiße "Schlieren" in der Lösung. Die Schlieren beginnen bei einem pH von 3.8 aufzutreten und ihre Konzentration erhöht sich stetig mit ansteigendem pH. Bei pH-Werten von größer als einem erwünschten pH, abhängend von der Quelle des tierischen Gewebes, beginnt die Lösung sich einzudicken und nimmt eine glänzende Erscheinung ein. Proben, zentrifugiert bei diesen höheren pHs haben größere Mengen (bis zu 40%) an Protein, verbleibend im Überstand, und diese werden folglich nicht zurückgewonnen. Das Sammeln des Proteins wird realisiert durch Zentrifugation; jedoch kann das Protein auch erhalten werden durch Filtration. Der feuchte Gehalt des aussedimentierenden Proteins kann in gewisser Weise gesteuert werden durch die Zentrifugationskraft. Eine Zentrifugationskraft von 34.000 × Schwerkraft erzeugte Protein von Atlantik-Kabeljau-Protein mit 78% Feuchtigkeitsgehalt, wohingegen eine Kraft von 2575 × Schwerkraft (eine Tischzentrifuge) eine Probe erzeugte mit einem Feuchtigkeitsgehalt von 84%. Salz oder geladene Polymere können auch verwendet werden, um das Ausfällen zu bewirken.

Das eingesammelte Protein kann hergestellt werden in einem Standard-Surimi-Produkt durch die Zugabe von Kryoschutzhilfsmitteln, wie z.B. 4% Sucrose, 4% Sorbitol und 0,5% Natriumtripolyphosphat und hinreichend Base, wie z.B. Natriumkarbonat und/oder Natriumhydroxid, um den gewünschten pH von ungefähr 5,5 bis ungefähr 7,0 zu erhalten. Die Proteine mit den Kryoschutzhilfsmitteln werden in einem Tiefkühlschrank eingefroren, welcher Standard in der Industrie ist.

Ein Proteinpulver mit einem pH von ungefähr 3,0 ist sinnvoll in der Herstellung von Protein- angereicherten Getränken, wie z.B. in Fruchtsaft oder Sport-Getränken. Um den Feuchtigkeitsgehalt zu vermindern, ist es möglich, die Proteine bei einem pH von 5,5 auszufällen und anschließend auf pH 3,0 wieder anzusäuern unter Verwendung von maximal ungefähr 1/10 des ursprünglichen Volumens. Dieser Schritt wurde durchgeführt unter Verwendung von Atlantik-Kabeljau-Proteinen, wobei das Protein in Lösung von 1 % auf 6,1 % vor dem Trocknen erhöht worden ist. Dieses Pulver kann auch verwendet werden als ein emulgierendes Agens in Produkten, wie z.B. Mayonnaise oder Salatdressings.

Ein weiteres Produkt wurde erzeugt durch Trocknen, unter Vakuum, des ausgefällten Proteins vom Atlantik-Kabeljau, zu welchem Kyoschutzhilfsmittel hinzugegeben worden waren. Das Pulver wurde hydratisiert, um ein Gel zu produzieren mit einem Strang von 1,1, einem Zug von 26,6 kPa und einem Weißheitsindex von 61,2. Visuell enthielt das Gel kleine Partikel an grobem Gewebe, welches auf Flächen zurückgehen kann, wo die Proteine stark miteinander wechselwirkten. Das Einbringen von niedrig- oder hochmolekulargewichtigen Wirksubstanzen, wie z.B. negativ geladenen Stärken oder Zuckern, kann das Produkt verbessern durch Überlagern mit Protein-Protein-Wechselwirkungen. Diese Verbindungen können zu der Lösung bei geringem pH hinzugegeben werden, vor dem Ausfällen.

HAUPTSÄCHLICHE UNTERSCHIEDE ZWISCHEN DEN PROZESSEN 1. Gehalt

Unter Verwendung des konventionellen Prozesses finden sich üblicherweise Proteinrückgewinnungen zwischen 55–65% unter Verwendung von Fischfleisch als Ausgangsmaterial. Sowohl myofibrillare als auch sarkoplasmische Proteine werden entfernt während der Waschschritte, wobei eine große Mehrzahl der Proteine sarkoplasmisch ist. Ein großer Anteil dieser Proteine geht im ersten Waschschritt verloren. Der verbesserte konventionelle Prozess verliert weiteres Protein aufgrund des erhöhten pHs in dem ersten Waschschritt. Ausbeuten von gerade einmal 31% wurden berichtet. In dem ASP-Prozess dieser Erfindung werden höhere Rückgewinnungsraten an Protein erhalten. Typische Proteinrückgewinnungen unter Verwendung des ASP-Prozesses sind in Tabelle 1 gezeigt.

2. Gel-Werte

Man hat im allgemeinen geglaubt, dass ein Strangwert von 1,9 der minimale Wert ist, der notwendigerweise erhalten werden muss von einem Gel, damit es als Grad-AA-Gel eingestuft wird. Der Strangwert ist ein Maß, des Zusammenhalts oder Elastizität von dem man glaubt, dass er ein gewünschtes Attribut eines exzellenten Gels ist. Tabelle 2 berichtet den Strang zusammen mit den Zugwerten für Beispiele, erzeugt unter Verwendung des ASP-Prozesses. Zum Vergleich wurde ein Strangwert von 1,12 erhalten unter Verwendung von Atlantik-Makrel-Surimi, hergestellt unter Verwendung des konventionellen Prozesses in einem semi-kommerziellen Maßstab an der NOAA Missisipi State-University Seafood Pilot Plant in Pascagoula, MS.

3. Farbe

Surimi von Atlantik-Dorsch, erzeugt unter Verwendung des ASP-Prozesses entwickelte sogar weißere Gele als Surimi mit Atlantik-Dorsch in dem konventionellen Prozess mit einem "L"-Wert von 82,3, einem "a"-Wert von – 0,11 und einem "b"-Wert von 2,88. Der resultierende Weißheitsindex für diese Probe war 82,1. Werte von ungefähr 75 oder höher werden als exzellent betrachtet.

4. Vorteile für die flüssige Form

Der ASP-Prozess reduziert das tierische Muskelgewebe von einer festen Substanz in eine niedrig viskose Flüssigkeit, wobei substantiell all die Proteine in Lösung sind. Unter dem Gesichtspunkt der Verarbeitung stellt dies einen bedeutenden Vorteil dar. Flüssigkeiten sind leichter zu handhaben als Feststoffe. Ein Hauptproblem in der Surimi-Industrie ist, dass Knochen-, Haut- und Makelstellen das Endprodukt verunreinigen. Jedoch können Proteine in Form einer Flüssigkeit in dem ASP-Prozess zentrifugiert oder filtriert werden, um sicherzustellen, dass keine Kontamination in das endgültige Produkt gelangt. Die Verwendung der flüssigen Proteinlösung vereinfacht auch die Entfernung von Kontaminanten, wie z.B. Metallfragmenten aus der Ausrüstung. Dies ist ein großes Problem in der Produktion von Nahrung. Die flüssige Phase kann auch in ihrer Temperatur gesteuert werden bei Operationen, wie z.B. dem Pasteurisieren zur Entfernung von Pathogenen oder dem raschen Abkühlen. Die Ausrüstung, um Flüssigkeiten zu bewegen ist auch viel billiger als die Ausrüstung, die benötigt wird, um Feststoffe zu bewegen. Wenn man die Proteine in einer flüssigen Form vorliegen hat, erleichtert dies auch das Fraktionieren der Proteine, entweder zum Anreichern oder zum Eliminieren von spezifischen oder Gruppen von Proteinen. Der ASP-Prozess spart auch Verarbeitungszeit, da er die Zeit eliminiert, die für drei oder mehr Waschungen, wie im konventionellen Prozess, benötigt wird und den Mahlschritt eliminieren kann. Der Schritt des Inlösungbringens der Proteine nimmt sehr wenig Zeit in Anspruch und kann in einem Ein-Durchlauf-System realisiert werden.


Anspruch[de]
Ein Prozess zur Rückgewinnung einer nicht-hydrolisierten proteinreichen Zusammensetzung aus tierischem Muskelgewebe, wobei das tierische Muskelgewebe Fleisch oder Fisch ist, besagte proteinreiche Zusammensetzung in der Lage ist, in ein Gel umgewandelt zu werden, und myofibrillare und sarkoplasmische Proteine einschließt, welche substantiell frei von Myofibrillen und Sarkomeren sind, und Membranproteine sowie Lipide von besagtem tierischem Muskelgewebe enthält, wobei der Prozess folgendes umfasst:

Mischen besagten tierischen Muskelgewebes mit einer sauren wässrigen Lösung mit dem pH von weniger als oder gleich 3,5 in einem Verhältnis von Volumen einer sauren wässrigen Lösung zum Gewicht des tierischen Muskelgewebes, um eine proteinreiche wässrige flüssige Lösung auszubilden und tierische Muskelgewebs-Proteine von besagtem tierischen Muskelgewebe in Lösung zu bringen; und

Zurückgewinnen besagter proteinreicher Zusammensetzung, welche in der Lage ist, in ein Gel umgewandelt zu werden, aus besagter proteinreicher wässriger flüssiger Lösung, wobei besagte Zusammensetzung frei von Myofibrillen und Sarkomeren ist, und Membranproteine enthält sowie Lipide von besagtem tierischen Muskelgewebe, unter der Voraussetzung, dass kein Schritt des Entfernens von Lipiden durchgeführt wird.
Der Prozess gemäß Anspruch 1, wobei besagtes tierisches Muskelgewebe zunächst in einer wässrigen Lösung suspendiert wird mit einem pH zwischen 5,0 und 5,5, bevor das Gewebe mit einer sauren wässrigen Lösung vermischt wird. Der Prozess gemäß Anspruch 1 oder 2, worin besagte proteinreiche Zusammensetzung zurückgewonnen wird durch Ausfällen von besagter Zusammensetzung von besagter proteinreicher wässriger flüssiger Lösung. Der Prozess gemäß Anspruch 3, wobei das Ausfällen der proteinreichen Zusammensetzung bewirkt wird durch Erhöhen des pH von besagter proteinreicher wässriger flüssiger Lösung auf zwischen 5,0 und 5,5. Der Prozess gemäß Anspruch 3 oder 4, einschließend den Schritt des Trocknens von besagter proteinreicher Zusammensetzung, zurückgewonnen von besagtem Ausfällungsschritt. Der Prozess gemäß Anspruch 1 oder 2, einschließend den Schritt des Fraktionierens von besagter proteinreicher Zusammensetzung in besagter proteinreicher wässriger flüssiger Lösung. Der Prozess gemäß Anspruch 1 oder 2, wobei besagter pH der proteinreichen wässrigen flüssigen Lösung zwischen 2,5 und 3,5 liegt. Der Prozess gemäß Anspruch 4, wobei besagter pH erhöht wird mit einer Zusammensetzung, welche ein Polyphosphat einschließt. Der Prozess gemäß irgendeinem der Ansprüche 1 bis 8, worin besagte sauere wässrige Lösung mit einem pH von weniger als oder gleich 3,5 mit Zitronensäure ausgebildet wird. Der Prozess gemäß Anspruch 3, wobei der pH von besagter proteinreicher Zusammensetzung auf einen neutralen pH erhöht wird. Der Prozess gemäß irgendeinem der Ansprüche 1 bis 10, wobei besagte zurückgewonnene proteinreiche Zusammensetzung, welche in der Lage ist, in ein Gel ausgebildet zu werden, zumindest 8 Gew.-% bis hin zu 30 Gew.-% an sarkoplasmischem Protein, bezogen auf das Gesamtgewicht an Protein enthält. Der Prozess gemäß irgendeinem der Ansprüche 1 bis 10, wobei besagte zurückgewonnene proteinreiche Zusammensetzung, welche in der Lage ist, in ein Gel ausgebildet zu werden, zumindest 18 Gew.-% bis hin zu 30 Gew.-% an sarkoplasmischem Protein bezogen auf das Gesamtgewicht des Proteins enthält. Der Prozess gemäß irgendeinem der Ansprüche 1 bis 12, wobei besagte proteinreiche wässrige flüssige Lösung ein Verhältnis von Volumen von besagter sauerer wässriger Lösung zum Gewicht von besagtem Gewebe von mehr als 7 1 aufweist. Der Prozess gemäß irgendeinem der Ansprüche 1 bis 12, wobei besagte proteinreiche wässrige flüssige Lösung ein Verhältnis von Volumen von besagter sauerer wässriger Lösung zum Gewicht von besagtem Gewebe von mehr als 9 1 aufweist. Der Prozess gemäß irgendeinem der Ansprüche 1 bis 14, wobei besagte proteinreiche wässrige flüssige Lösung eine Ionenstärke von unterhalb 200 mM aufweist. Der Prozess gemäß irgendeinem der Ansprüche 1 bis 15, wobei besagte proteinreiche wässrige flüssige Lösung erhitzt wird, um die Pathogene und Enzyme, welche in besagter proteinreicher wässriger flüssiger Lösung vorliegen, zu zerstören. Der Prozess gemäß irgendeinem der Ansprüche 1 bis 16, wobei ein Antioxidanz zu besagter proteinreicher wässriger flüssiger Lösung hinzugegeben wird. Der Prozess gemäß irgendeinem der Ansprüche 1 bis 17, wobei besagtes tierisches Muskelgewebe ein Fisch-Muskelgewebe ist. Der Prozess gemäß irgendeinem der Ansprüche 1 bis 17, wobei besagtes tierisches Muskelgewebe ein Huhn-Muskelgewebe ist. Eine proteinreiche Zusammensetzung rückgewonnen aus einem tierischen Muskelgewebe durch einen Prozess gemäß irgendeinem der Ansprüche 1 bis 19, wobei besagte Zusammensetzung myofibrillare Proteine umfasst sowie sarkoplasmische Proteine, frei von Myofibrillen und Sarkomeren, und Membranproteine und Lipide von besagtem tierischen Muskelgewebe einschließt, wobei besagte Proteine in der Lage sind, in ein Gel ausgebildet zu werden. Die Zusammensetzung gemäß Anspruch 20, welche zumindest 8 Gew.-% bis hin zu 30 Gew.-% an sarkoplasmischen Proteinen bezogen auf das Gesamtgewicht an myofibrillaren Proteinen und sarkoplasmischen Proteinen enthält. Die Zusammensetzung gemäß Anspruch 20, welche zumindest 10 Gew.-% bis hin zu 30 Gew.-% an sarkoplasmischen Proteinen bezogen auf das Gesamtgewicht an myofibrillaren Proteinen und sarkoplasmischen Proteinen enthält. Die Zusammensetzung gemäß Anspruch 20, welche zumindest 15 Gew.-% bis hin zu 30 Gew.-% an sarkoplasmischen Proteinen bezogen auf das Gesamtgewicht an myofibrillaren Proteinen und sarkoplasmischen Proteinen enthält. Die Zusammensetzung gemäß Anspruch 20, welche zumindest 18 Gew.-% bis hin zu 30 Gew.-% an sarkoplasmischen Proteinen bezogen auf das Gesamtgewicht an myofibrillaren Proteinen und sarkoplasmischen Proteinen enthält. Die Zusammensetzung gemäß irgendeinem der Ansprüche 20 bis 24, als eine proteinreiche feste Zusammensetzung. Die Zusammensetzung gemäß irgendeinem der Ansprüche 20 bis 24 in einer wässrigen flüssigen Lösung mit einem pH von weniger als oder gleich 3,5. Die Zusammensetzung von Anspruch 26, wobei besagter pH zwischen 2,5 und 3,5 ist. Die Zusammensetzung gemäß irgendeinem der Ansprüche 20 bis 24 als eine proteinreiche Gel-Zusammensetzung. Die Zusammensetzung gemäß irgendeinem der Ansprüche 20 bis 28, wobei besagtes tierisches Muskelgewebe ein Fisch-Muskelgewebe ist. Die Zusammensetzung gemäß irgendeinem der Ansprüche 20 bis 28, wobei besagtes tierisches Muskelgewebe ein Huhn-Muskelgewebe ist.






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